Главная / Рефераты / Рефераты по химии

Реферат: Белки и аминокислоты


АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ
Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.
Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других
(кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия
Escherichia сой* (см. дополнительный очерк «Объект исследования — прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.
Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо
Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»
Молекула белка очень длинная. Химики называют такие молекулы полимерными
(от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действительно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.
Секрет белков спрятан в особенностях этих самых бусинок. Большинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязанную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок
Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы, входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.
При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы, называемые аминокислотами. Аминокислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА
В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа
—СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.
Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R- группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а- атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.
В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.
Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.
В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.
Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле —
«левая».
Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в белках.
Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.
ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД
Полимерная молекула белка образуется при соединении в длинную цепочку бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым к а-атому углерода.
Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами;
(—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, можно получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное строение белковой молекулы доказал в
1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.
На концах аминокислотной цепочки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами.
Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N- конца.
Общее число аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокислотных остатков в единой цепи.
Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков, до 1 млн и более для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.
Возникает вопрос: как же всё огромное многообразие белков с различными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 молекул? А разгадка этого секрета природы проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ
В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901—
1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что некоторые участки аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.
Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень пространственной организации белковых цепочек Здесь-то и начинают играть роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную связь.
Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N—H (i + 4)-й аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.
Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ укладки аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водородным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут
«слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В результате получается целый слой — его назвали ^-слоем.
В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структуре белковой молекулы.
БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третичной структурой белка.
Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю
(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.
При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность
R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.
В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокислот — восемь — содержат неполярные R-группы.
Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью
«Мельчайшая единица живого»).
Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.
В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных аминокислот заряжена отрицательно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие
«бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, стабилизирующая третичную структуру.
У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.
Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато по прочности они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ
Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы
«прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.
Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА
Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает.
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»).
Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
В природе почти ничего не происходит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то цели. Действительно, только белок с «правильной» пространственной структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие органические и неорганические молекулы, принимать участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.
Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз* и нужна для того, чтобы сосредоточить в определённых точках пространства необходимый для выполнения той или иной функции набор боковых цепей.
Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ
Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.
Предположим, что несколько приятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.
Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.
В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким образом, что
R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места событий, которое называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает на волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты — на все руки мастера»).
ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ
Белки выполняют в организме множество функций; они, например, защищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от повреждений.
Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерные молекулы и нейтрализовывать их.
У высших позвоночных от чужеродных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторглись такие
«агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связывается с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связывания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким образом, что антиген, попавший в эту ловушку, уже не сможет вырваться из
«железных лап» антитела. После связывания с антителом враг выдворяется за пределы организма.
Можно ввести в организм небольшое количество некоторых полимерных молекул, входящих в состав бактерий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.
В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «настоящий» болезнетворный микроб тотчас же подвергнется атаке этих антител, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекционным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО
В природе существуют белки, в которых помимо аминокислот содержатся другие химические компоненты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов.
Обычно эти компоненты играют важную роль при выполнении белком его биологической функции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществляют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» —
«клетка»), доставляет кислород от лёгких к тканям. В молекуле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемоглобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содержит по одному гему.
В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединяется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в молекуле белка. Движение железа «провоцирует» движение всей аминокислотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру.
Другая субъединица, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с соседкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъединица связывает кислород легче, чем первая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудностями. Как видно, субъединицы помогают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в просторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку лишает гемоглобин возможности присоединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...
...Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшеницы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся также альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных связей. Белки «разбираются» на отдельные аминокислоты, из которых организм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для получения энергии. Отсюда и название: греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гидролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.
...Участвуют в регуляции клеточной и физиологической активности. К подобным белкам относятся многие гормоны (от греч. «гормао» — «побуждаю»), такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы, и гормон роста.
...Наделяют организм способностью изменять форму и передвигаться. За это отвечают белки актин и миозин, из которых построены мышцы.
...Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чистый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерастворимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ
Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи
«Хранитель наследственной информации. ДНК» и «Экспрессия генов»).
Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположения аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание наследственной информации. Следовательно, и выполняемые белками функции запрограммированы генетически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, которое передаётся в природе от поколения к поколению.
Интерес человека к этим органическим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пытаются определить взаимосвязь функций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выполняющих аналогичные функции у разных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.
АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА
D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией.
Скорость рацемизации зависит от температуры и типа аминокислоты. Данное свойство можно использовать для определения возраста ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кис...

ВНИМАНИЕ!
Текст просматриваемого вами реферата (доклада, курсовой) урезан на треть (33%)!

Чтобы просматривать этот и другие рефераты полностью, авторизуйтесь  на сайте:

Ваш id: Пароль:

РЕГИСТРАЦИЯ НА САЙТЕ
Простая ссылка на эту работу:
Ссылка для размещения на форуме:
HTML-гиперссылка:



Добавлено: 2012.03.19
Просмотров: 2171

При использовании материалов сайта, активная ссылка на AREA7.RU обязательная!