Главная / Методические материалы / Преподавание химии

Химия — жизнь, а жизнь — это химия (Строение и функции белков с точки зрения теории строения органических соединений А.М.Бутлерова. Конспект открытого урока)

Автор(ы): Офицерова Эльмира Хамидовна, Учитель

Notice: Undefined variable: content in /home/area7ru/area7.ru/docs/metodic-material.php on line 278
Разнообразным аспектам темы "Белки" посвящено много открытых уроков [1]. Однако, судя по публикациям, большая часть их носит описательный и констатирующий характер. Мне кажется, данная тема предоставляет прекрасную возможность заставить учеников по-новому взглянуть на известные им вещи, удивиться многообразию и тонкости биохимических процессов, найти объяснение этому многообразию в основных закономерностях теории строения органических соединений А.М.Бутлерова, еще раз восхититься могучей силой этой теории. Весьма лестным для себя считаю отзыв коллеги об этом открытом уроке, который был проведен в 10 классе химико-биологического профиля: "Урок законченный и цельный, как яблоко". Именно к этому я и стремилась, выстраивая урок, конспект которого предлагаю.
Учитель:
"Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом" (Ф.Энгельс). Итак, в какой бы форме ни проявлялась жизнь, всюду ее материальным носителем будет белок.
Действительно, функции белков в живых организмах необыкновенно разнообразны. Никакие другие биологические полимеры (мы уже рассматривали с вами строение, химические свойства, функции в организме таких полимеров, как углеводы и липиды) не обладали такими разнообразными функциями, как белки.
Давайте привлечем ваши знания по биологии и вспомним основные функции белков в организме:
Ученики:
Регуляторная –

а) ферменты, гормоны (контроль метаболизма);
б) белково-липидные мембраны (регулирование концентраций необходимых веществ в клетке – солей, сахаров, аминокислот и т.д.)

Защитная -

а) кератин, фиброин (защита от механических повреждений);
б) иммуноглобулин (защита от чужеродных тел путем выработки антител).

Структурная – коллаген (обеспечивает прочность соединительной ткани – сухожилий, костей и т.д.)
Двигательная – актин, миозин – (обеспечивают работу мышечных волокон)
Транспортная – гемоглобин, миоглобин – (доставка кислорода ко всем тканям.)
Учитель:
Попытаемся доказать, что причина такого разнообразия функций кроется в особенностях химического строения белковых молекул. Наш компас – теория строения органических соединений А.М.Бутлерова. Основные положения этой теории гласят: "Свойства органических соединений определяются не только составом, но и химической структурой вещества, наличием в нем определенных функциональных групп, взаимным влиянием атомов." Наша задача – проследить эти положения на примере белковых молекул.
Структура белков очень сложна, их молекулы огромны. Приведите примеры, подтверждающие это.
Ученики :
Молекулярная масса гемоглобина равна 65 000 ед, у первого белка, полученного искусственным путем, - инсулина – она составляет величину 5727 ед. (плакат со структурой инсулина). Брутто-формула инсулина впечатляет – С₂₅₉Н₃₇₇N₆₅O₇₅S₆ Молекула состоит из двух пептидных цепей (цепь А и цепь Б)со строго заданной последовательностью аминокислот – А содержит 21 аминокислотный остаток, Б - 30 аминокислотных остатков. Эти две цепочки соединены дисульфидными мостиками. На установление структуры и синтез молекул инсулина потребовалось 10 лет напряженного труда. В 1958 г. Фредерик Сенгер получил за эту работу Нобелевскую премию.
Учитель:
Эти сложнейшие структуры собраны всего из 20 кирпичиков (плакат – таблица с формулами аминокислот). В состав белков входит всего 20 аминокислот. Из них 12 синтезируются самим организмом, 8 – не могут быть синтезированы и должны поступать с пищей. Они называются незаменимыми. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Если хотя бы одна из незаменимых аминокислот перестает поступать с пищей, организм, настроенный на синтез белков из аминокислот, начинает разрушать собственные белки. Раньше других разрушаются белки сыворотки крови, возникает болезнь гипопротеинемия. Жидкость начинает уходить из крови в ткани, вызывая отеки. Далее распадаются белки печени, мышц, кожи. В последнюю очередь – белки сердца и головного мозга. Поэтому необходимо очень обдуманно и грамотно относиться к собственному питанию и прежде чем сесть на какую-нибудь из модных диет, подумать, не нанесете ли вы вреда вашему организму.
Обратимся снова к плакату со структурами аминокислот. Мы видим, что в состав разных аминокислот входят достаточно разнообразные функциональные группы (гидроксильная, тиольная, фенильная, может быть несколько амино- или карбоксильных групп). В то же время есть фрагмент молекулы, который повторяется во всех аминокислотах – амино-группа и карбоксильная группа, находящиеся в альфа-положении друг к другу.
Каков характер этих групп? Какими реакциями можно подтвердить их присутствие?
Ученики:
Согласно теории органических кислот и оснований Бренстеда, карбоксильная группа, как донор протона, обладает кислотным характером. Амино-группа, как акцептор протона, является основанием. Присутствие аминогруппы можно доказать реакцией с кислотой, например, соляной. Наличие карбоксильной группы подтверждается реакцией с основанием.
Уравнения записываются на доске.
Учитель:
Специфика молекулы аминокислоты заключается в том, что в ней одновременно присутствуют кислотная и основная группы. Как будет вести себя такая молекула в водном растворе? Запишем уравнение диссоциации.
Каким же должен быть характер среды в растворе, например, глицина? Будет ли происходить изменение окраски индикатора в таком растворе?
Ученики:
Среда нейтральная, изменения окраски индикатора происходить не должно.
Учитель:
Подтвердим экспериментально сделанное предположение.
Проверка реакции среды раствора глицина по индикаторной бумаге.
Итак, мы можем сделать вывод: молекулы аминокислот, содержащих по одной амино- и карбоксильной группе, обладают амфотерным характером, являются одновременно и кислотами, и основаниями.
Но это не единственный пример того, как в единой молекуле аминокислоты сочетаются противоположные качества, противоположные по характеру группы.
Если мы привлечем наши знания о механизмах реакций в органической химии, о природе реакционноспособных частиц, что мы можем сказать о характере амино-группы и карбоксильной группы?
Ученики:
Амино-группа, как группа, содержащая атом с избытком электронной плотности (это атом азота с его неподеленной парой электронов), обладает нуклеофильным характером. Карбоксильная группа с ее специфическим распределением электронной плотности, благодаря высокой электроотрицательности атома кислорода и большой подвижности электронной плотности пи-связи, содержит электрофильный центр – атом углерода карбонильной группы. Эти две разные по характеру группы не могут не взаимодействовать друг с другом.
Учитель:
Мы с вами видели, что в водном растворе амино-группа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом как кислота и основание. В определенных условиях (в организме это наличие необходимых ферментов) амино-группа одной аминокислоты как нуклеофильный центр вступает в реакцию с карбонильной группой другой аминокислоты, как электрофильным центром. Важность этой реакции трудно переоценить. Это то взаимодействие, благодаря которому по команде, задаваемой молекулами ДНК, происходит синтез необходимых организму белков.
Запишем на доске уравнение реакции образования дипептида из двух аминокислот, например, аланина и ц...

ВНИМАНИЕ!
Текст просматриваемого вами методического материала урезан на треть (33%)!

Чтобы просматривать этот и другие тексты полностью, авторизуйтесь на сайте:

Простая ссылка на эту страницу:

Ссылка для размещения на форуме:

HTML-гиперссылка:

Добавлено: 2012.01.19 | Просмотров: 1838
При использовании материалов сайта, активная ссылка на AREA7.RU обязательна!