Главная / Методические материалы / Преподавание биологии

Интегрированный урок биологии с химией по теме: Белки (11-й класс)

Автор(ы): Вершинина Людмила Владимировна, заместитель директора по УВР

Notice: Undefined variable: content in /home/area7ru/area7.ru/docs/metodic-material.php on line 278
Работа подготовлена совместно с Ступиной Л.А.
Цель: познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками.
Задачи:

Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.
Объяснить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров.
Изучить химические свойства белков.
Углубить знания учащихся о связи строения молекул веществ и их функций на примере белков.

Оборудование: таблицы: “Функции белков”, “Строение белковой молекулы”, “Структура гема”, модель структур молекул белка (можно заменить спирально закрученным эластичным телефонным шнуром или шнуром от бытового электроприбора.); реактивы: растворы NaOH, CuSO₄, HNO₃, химическая посуда, спиртовка, держатели.
Ход урока
1.Учитель биологии сообщает учащимся цель и задачи, план урока, настраивает их на работу.
Следующий этап – обсуждение понятия жизни, данное Ф.Энгельсом в работе “Антидюринг” и определение значения белков.
II.Учитель биологии. Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный). Этим названием выделяется первостепенное значение белков для жизненного процесса. В клетке содержится много органических соединений. После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки.
Учитель химии. Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки?
Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
(Определение поясняется учителем с помощью списка аминокислот и записывается).
Учитель биологии. В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Природных аминокислот –150, в белки входят –20. 8 из них – незаменимые, т.е. они не способны синтезироваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. Какие же это аминокислоты?
Учитель химии. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин. (Демонстрация таблицы).
Учитель биологии. Две последние не синтезируются в организме ребенка. Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное функционирование и развитие организма человека нарушается. При отдельных заболеваниях организм человека не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты.
Ш. Учитель химии. Каково же строение белка? Чтобы ответить на этот вопрос, давайте вспомним состояние молекулы аминокислоты в растворе?
(Один из учащихся объясняет по таблице строение биполярного иона)
Благодаря такому строению аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя длинные дипептидные цепи, полипептидные молекулы.
В качестве примера давайте запишем образование дипептида – рис.1.

В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10¹³⁰. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе.
Инсулин –5700
Рибонуклеаза –12700
Альбумин-36000
Гемоглобин-65000
Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл).
IV. Уровни организации белковой молекулы.
Учитель биологии. Таким образом, каждый белок имеет очень сложную структуру. Выделяют первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи, определенный генотипом. (Определение записывается в тетрадь).
Представим, что перед нами полипептидная цепь (демонстрация эластичного шнура).
После растяжения шнура он вернулся в исходное состояние. Перед нами новая структура в виде спирали. Обратите внимание, на каком расстоянии находятся витки спирали? (На одинаковом).
Учитель химии. Какие силы удерживают молекулу в таком состоянии? Представьте, что наш макет перенесен на таблицу, причем здесь подробно показано химическое строение белковой молекулы. Посмотрите, на разных витках спирали оказались рядом NH и CO. Между ними образовались водородные связи. Они слабые, но их много, за счет этого обеспечивается стабильность вторичной структуры.
Вторичная структура – спираль с одинаковым расстоянием между витками.
Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура).
Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.)
Учитель биологии Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей.
Демонстрация 2 шнуров, закрученных друг относительно друга.
Учитель химии. Демонстрация таблицы “Структура гема”. Пояснение строения молекул гемоглобина.
V. Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, PH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются.
Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. (Определение записывается в тетрадь).
Белок становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов. Денатурация может быть обратимой и необратимой.
Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. (Определение записывается в тетрадь).
Учитель биологии. Ренатурация лежит в основе раздражимости клеток. Так под действием гормонов регулируется действие ферментов, рецепторов, транспортеров и т.д. Иногда денатурация белка имеет определенное значение. Например, паук выделяет капельку секрета и приклеивает ее к какой-нибудь опоре. Затем, продолжая выделять секрет, он слегка натягивает ниточку и этого слабого натяжения достаточно, чтобы белок денатурировался, из растворимой формы перешел в нерастворимую, и нить приобрела прочность.
Учитель химии. Мы рассмотрели одно из основных свойств белков, имеющее глубокий биологический смысл.
Свойства белков (демонстрация опытов, записи в тетрадях).
Для белков характерны реакции с выпадением осадков. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется (т.е. происходит ренатурация). Это возможно, если на белок было оказано воздействие слабым раствором спирта, кислоты, солями легких металлов.
Разберем цветные реакции белков.
1. Биуретовая реакция (на обнаружение группы –CONH–). Если к небольшому количеству раствора белка прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор СuSO₄, то появляется красно-фиолетовая окраска.
2. Ксантопротеиновая реакция (на бензольные кольца, содержащиеся в некоторых аминокослотах). Под действием концентрированной HNO₃белки окрашиваются в желтый цвет.
3. Реакция с ацетатом свинца (CH₃COO)₂Pb или Pb(OOCCH₃)₂. Если к раствору белка прилить раствор ацетата свинца, а затем NaOH и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы.
4. Гидролиз белков (раствор кислоты, щелочи, нагревание). – Рис. 2

VI. Пищевая ценность белков.
Учитель биологии. Так белки проявляют себя при химических реакциях. Так их можно обнаружить. Какова же ценность белков для организма человека?
Сообщение учащегося или учителя биологии. Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Напомним Вам, что потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.
Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.
Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.
На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается.
Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе.
VII. Какие же функции выполняют белки? (Таблица “Функции белков”).
1. Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур кл...

ВНИМАНИЕ!
Текст просматриваемого вами методического материала урезан на треть (33%)!

Чтобы просматривать этот и другие тексты полностью, авторизуйтесь на сайте:

Простая ссылка на эту страницу:

Ссылка для размещения на форуме:

HTML-гиперссылка:

Добавлено: 2010.09.29 | Просмотров: 2070
При использовании материалов сайта, активная ссылка на AREA7.RU обязательна!